Direct Measurement of the Nanomechanical Stability of a Redox Protein Active Site and Its Dependence upon Metal Binding
Visualitza/Obre
Cita com:
hdl:2117/84165
Tipus de documentArticle
Data publicació2015-09-10
EditorACS Publications
Condicions d'accésAccés obert
Tots els drets reservats. Aquesta obra està protegida pels drets de propietat intel·lectual i
industrial corresponents. Sense perjudici de les exempcions legals existents, queda prohibida la seva
reproducció, distribució, comunicació pública o transformació sense l'autorització del titular dels drets
ProjectePELE - P.E.L.E (Protein Energy Landscape Exploration): a la carte drug design tools (EC-FP7-250277)
APLICACIONES TERAPEUTICAS DE LA OPTOFARMACOLOGIA (MINECO-CTQ2013-43892-R)
APLICACIONES TERAPEUTICAS DE LA OPTOFARMACOLOGIA (MINECO-CTQ2013-43892-R)
Abstract
The structural basis of the low reorganization energy of cupredoxins has long been debated. These proteins reconcile a conformationally heterogeneous and exposed metal-chelating site with the highly rigid copper center required for efficient electron transfer. Here we combine single-molecule mechanical unfolding experiments with statistical analysis and computer simulations to show that the metal-binding region of apo-azurin is mechanically flexible and that high mechanical stability is imparted by copper binding. The unfolding pathway of the metal site depends on the pulling residue and suggests that partial unfolding of the metal binding site could be facilitated by the physical interaction with certain regions of the redox protein.
CitacióGiannotti, Marina [et al.]. Direct Measurement of the Nanomechanical Stability of a Redox Protein Active Site and Its Dependence upon Metal Binding. "Journal of Physical Chemistry B", 10 Setembre 2015, vol. 119, núm. 36, p. 12050-12058.
ISSN1520-6106
Versió de l'editorhttp://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/acs.jpcb.5b06382?journalCode=jpcbfk
Col·leccions
Fitxers | Descripció | Mida | Format | Visualitza |
---|---|---|---|---|
Direct measurement of the nanomechanical.pdf | 759,5Kb | Visualitza/Obre |