Simulació atomística d’anticossos sobre una superfície d’or per a interfícies de sensors
Visualitza/Obre
Estadístiques de LA Referencia / Recolecta
Inclou dades d'ús des de 2022
Cita com:
hdl:2117/356454
Correu electrònic de l'autoreduardmm6gmail.com
Tipus de documentTreball Final de Grau
Data2021-06-30
Condicions d'accésAccés obert
Llevat que s'hi indiqui el contrari, els
continguts d'aquesta obra estan subjectes a la llicència de Creative Commons
:
Reconeixement 3.0 Espanya
Abstract
La modelització atomística computacional ha demostrat ser una eina de gran fiabilitat i s’ha consolidat com una mètode fonamental per l’anàlisi de l’estructura i les propietats de sistemes proteínics complexos. En l’estudi d’aquest projecte dos sistemes formats pels anticossos CR3022 i S309, específics per la detecció de la RBD del virus SARS-COV-2 han estat simulats.
L’objectiu principal amb el que s’ha desenvolupat el treball a estat l’anàlisi estructural d’aquests dos sistemes d’anticossos per comprovar la viabilitat de la seva futura aplicació en immunosensors capaços de detectar el virus SARS-COV-2. Per aquest motiu s’ha dut a terme una immobilització de la proteïna a través de la regió Fc, sobre una superfície d’or. Tot seguit s’han realitzat una sèrie de simulacions clàssiques i d’aMD per tal d’observar el comportament dels sistemes durant un determinat període de temps i explorar el major nombre de conformacions possibles.
Els posteriors resultats extrets mostren un comportament un comportament positiu i molt similar pels dos sistemes, que permeten portar l’objectiu inicial al següent nivell. Sent el sistema format per l’anticòs CR3022 aquell en que s’observa una major estabilitat en l’estructura final i funcionalitat en regions més específiques, malgrat estar inicialment sotmès a unes forces d’interacció amb la superfície majors. La modelización atomística computacional a demostrado ser una herramienta de elevada fiabilidad y se ha consolidado como un método fundamental para el análisis estructural y de las propiedades de sistemas proteínicos complejos. En el estudio de este proyecto, dos sistemas formados por los anticuerpos CR3022 y S309, específicos para la detección de la región RBD del virus SARS-COV-2 han sido simulados.
El objetivo principal en el desarrollo del trabajo ha estado el análisis estructural de estos dos sistemas de anticuerpos para evaluar la viabilidad de su futura aplicación en inmunosensores capaces de detectar el virus SARS-COV-2. Para ello, se ha llevado a cabo un proceso de inmovilización de la proteína a través de la parte inferior de la región Fc, sobre una superficie de oro. Seguidamente se han realizado una serie de simulaciones clásicas y de aMD para poder observar la evolución en el comportamiento de los sistemas durante un periodo de tiempo determinado y explorar el mayor número de conformaciones posibles.
Los posteriores resultados muestran un comportamiento positivo y muy similar en los dos sistemas que permiten llevar el objetivo inicial al siguiente nivel. Siendo el sistema formado por el anticuerpo CR3022 aquel en que se observa una mayor estabilidad en la estructura final i manteniendo la funcionalidad en las regiones más específicas a pesar de estar inicialmente sometido a unas fuerzas de interacción con la superficie superiores. Computational atomistic modelling has proven to be a highly reliable tool and has established itself as a fundamental method for the structural analysis of complex protein systems. In the study of this project, two systems formed by the antibodies CR3022 and S309, specifics for the detection of the RBD regions of the SARS-COV-2 virus has been simulated.
The main objective in the development of this work has been the structural analysis of these two antibody systems to evaluate the viability of their future application in immunosensors capable of detecting the SARS-COV-2 virus. For this, a protein immobilization process has been carried out through the lower part of the Fc region, on a gold surface. Subsequently, a series of classical and aMD simulations have been carried out to be able to observe the evolution in the behaviour of the systems during a determined period of time and to explore as many conformations as possible.
The subsequent results show a positive and very similar behaviour in the two systems that allow taking the initial objective to the next level. The system formed by the CR3022 antibody being the one in which greater stability is observed in the final structure and maintaining functionality in the more specific regions despite being initially subjected to higher interaction forces with the surface.
TitulacióGRAU EN ENGINYERIA QUÍMICA (Pla 2009)
Fitxers | Descripció | Mida | Format | Visualitza |
---|---|---|---|---|
TFG-Eduard_Martin_Martinez.pdf | 3,054Mb | Visualitza/Obre |