Nanostructure formation enhances the activity of LPS-neutralizing peptides
Visualitza/Obre
1748_ftp.pdf (424,2Kb) (Accés restringit)
Sol·licita una còpia a l'autor
Què és aquest botó?
Aquest botó permet demanar una còpia d'un document restringit a l'autor. Es mostra quan:
- Disposem del correu electrònic de l'autor
- El document té una mida inferior a 20 Mb
- Es tracta d'un document d'accés restringit per decisió de l'autor o d'un document d'accés restringit per política de l'editorial
Cita com:
hdl:2117/22806
Tipus de documentArticle
Data publicació2008
Condicions d'accésAccés restringit per política de l'editorial
Llevat que s'hi indiqui el contrari, els
continguts d'aquesta obra estan subjectes a la llicència de Creative Commons
:
Reconeixement-NoComercial-SenseObraDerivada 3.0 Espanya
Abstract
Peptides that interact with lipopolysaccharide (LPS) can provide the basis for the development of new antisepsis agents. In this work, several LPS-neutralizing acyl peptides derived from LALF, BPI, and SAP were prepared, structurally characterized, and biologically evaluated. In all cases, peptides with long acyl chains showed greater LPS-neutralizing activities than the original acetylated peptides. Structural analysis of these peptides revealed that N-acylation with long acyl chains promotes the formation of micellar or fibril-like nanostructures, thus proving a correlation between anti-LPS activity and nanostructure formation. The results of this study provide useful structural insight for the future design of new acyl peptides that strongly bind LPS and therefore act as antisepsis drugs. Furthermore, this nanostructure–biological activity correlation can be translated into other therapeutic areas.
CitacióMas-Moruno, C. [et al.]. Nanostructure formation enhances the activity of LPS-neutralizing peptides. "Chemmedchem", 2008, vol. 3, núm. 11, p. 1748-1755.
ISSN1860-7179
Versió de l'editorhttp://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/cmdc.200800209/pdf
Fitxers | Descripció | Mida | Format | Visualitza |
---|---|---|---|---|
1748_ftp.pdf | 424,2Kb | Accés restringit |