Design of a minimized cyclic tetrapeptide that neutralizes bacterial endotoxins
Visualitza/Obre
755_ftp.pdf (113,3Kb) (Accés restringit)
Sol·licita una còpia a l'autor
Què és aquest botó?
Aquest botó permet demanar una còpia d'un document restringit a l'autor. Es mostra quan:
- Disposem del correu electrònic de l'autor
- El document té una mida inferior a 20 Mb
- Es tracta d'un document d'accés restringit per decisió de l'autor o d'un document d'accés restringit per política de l'editorial
Cita com:
hdl:2117/22769
Tipus de documentArticle
Data publicació2006
Condicions d'accésAccés restringit per política de l'editorial
Llevat que s'hi indiqui el contrari, els
continguts d'aquesta obra estan subjectes a la llicència de Creative Commons
:
Reconeixement-NoComercial-SenseObraDerivada 3.0 Espanya
Abstract
Septic shock is a leading cause of mortality in intensive
care patients, and no specific drugs are as yet available
for its treatment. Therefore, new leads ar
e required in order to increase the numbe
r of active molecules that may develop into
efficacious and safe LPS-neutralizing mol
ecules during pre-clinical stages. We used pe
ptides, derived from the binding regions
of known LPS-binding proteins, as scaffolds
to introduce modifications at the amino aci
d level. Structure–activity relationship
studies have shown that these modifications generate highly acti
ve peptides. Thus, from a bioactive peptide with an initial 16
amino acid residues, a tetrapeptide sequence was determined. A
fter inserting this sequence in a Cys cyclic peptide, it showed
the same biological activity as the parent peptide. This sequenc
e could provide the basis for the design of small molecules with
LPS-binding properties
CitacióMora, P. [et al.]. Design of a minimized cyclic tetrapeptide that neutralizes bacterial endotoxins. "Journal of peptide science", 2006, vol. 12, p. 491-496.
ISSN1075-2617
Fitxers | Descripció | Mida | Format | Visualitza |
---|---|---|---|---|
755_ftp.pdf | 113,3Kb | Accés restringit |