Pharmacophoric modifications lead to superpotent avß3 integrin ligands with suppressed a5ß1 activity
Visualitza/Obre
jm500092w.pdf (4,258Mb) (Accés restringit)
Sol·licita una còpia a l'autor
Què és aquest botó?
Aquest botó permet demanar una còpia d'un document restringit a l'autor. Es mostra quan:
- Disposem del correu electrònic de l'autor
- El document té una mida inferior a 20 Mb
- Es tracta d'un document d'accés restringit per decisió de l'autor o d'un document d'accés restringit per política de l'editorial
Cita com:
hdl:2117/23048
Realitzat a/ambTechnische Universität München
Tipus de documentArticle
Data publicació2014-04-24
Condicions d'accésAccés restringit per política de l'editorial
Llevat que s'hi indiqui el contrari, els
continguts d'aquesta obra estan subjectes a la llicència de Creative Commons
:
Reconeixement-NoComercial-SenseObraDerivada 3.0 Espanya
Abstract
The selective targeting of the avß3 integrin subtype without affecting the structurally closely related receptor a5ß1 is crucial for understanding the details of their biological and pathological functions and thus of great relevance for diagnostic and therapeutic approaches in cancer treatment. Here, we present the synthesis of highly active RGD peptidomimetics for the avß3 integrin with remarkable selectivity against a5ß1. Incorporation of a methoxypyridine building block into a ligand scaffold and variation of different functional moieties led to avß3-antagonistic activities in the low nanomolar or even subnanomolar range. Furthermore, docking studies were performed to give insights into the binding modes of the novel compounds. The presented library comprises powerful ligands for specific addressing and blocking of the avß3 integrin subtype, thereby representing privileged tools for integrin-based personalized medicine
CitacióNeubauer, S. [et al.]. Pharmacophoric modifications lead to superpotent avß3 integrin ligands with suppressed a5ß1 activity. "Journal of medicinal chemistry", 24 Abril 2014, vol. 57, núm. 8, p. 3410-3417.
ISSN0022-2623
Versió de l'editorhttp://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/jm500092w
Fitxers | Descripció | Mida | Format | Visualitza |
---|---|---|---|---|
jm500092w.pdf | 4,258Mb | Accés restringit |