A simulation strategy for the atomistic modeling of flexible molecules covalently tethered to rigid surfaces: application to peptides
Visualitza/Obre
A simulation strategy for the atomistic modeling of flexible molecules ....pdf (1,386Mb) (Accés restringit)
Sol·licita una còpia a l'autor
Què és aquest botó?
Aquest botó permet demanar una còpia d'un document restringit a l'autor. Es mostra quan:
- Disposem del correu electrònic de l'autor
- El document té una mida inferior a 20 Mb
- Es tracta d'un document d'accés restringit per decisió de l'autor o d'un document d'accés restringit per política de l'editorial
Cita com:
hdl:2117/13186
Tipus de documentArticle
Data publicació2011-03
Condicions d'accésAccés restringit per política de l'editorial
Tots els drets reservats. Aquesta obra està protegida pels drets de propietat intel·lectual i
industrial corresponents. Sense perjudici de les exempcions legals existents, queda prohibida la seva
reproducció, distribució, comunicació pública o transformació sense l'autorització del titular dels drets
Abstract
A computational strategy to model flexible molecules tethered to a rigid inert surface is presented. The strategy is able to provide uncorrelated relaxed microstructures at the atomistic level. It combines an algorithm to generate molecules tethered to the surface without atomic overlaps, a method to insert solvent molecules and ions in the simulation box, and a powerful relaxation procedure. The reliability of the strategy has been investigated by simulating
two different systems: (i) mixed monolayers consisting of binary mixtures of long-chain alkyl thiols of different lengths adsorbed on a rigid inert surface and (ii) CREKA (Cys-Arg-Glu-Lys-Ala), a short linear pentapeptide that recognizes clotted plasma proteins and selectively homes to tumors, covalently tethered to a rigid inert surface
in aqueous solution. In the first, we examined the segregation of the two species in the monolayers using different
long-chain:short-chain ratios, whereas in the second, we explored the conformational space of CREKA and ions distribution
considering densities of peptides per nm2 ranging from 0.03 to 1.67. Results indicate a spontaneous segregation in alkyl thiol monolayers, which enhances when the concentration of longest chains increases. However, the whole conformational profile of CREKA depends on the number of molecules tethered to the surface pointing out the large influence of molecular density on the intermolecular interactions, even though the bioactive conformation was found as the most stable in all cases.
CitacióCurcó, D. [et al.]. A simulation strategy for the atomistic modeling of flexible molecules covalently tethered to rigid surfaces: application to peptides. "Journal of computational chemistry", Març 2011, vol. 32, núm. 4, p. 607-619.
ISSN0192-8651
Fitxers | Descripció | Mida | Format | Visualitza |
---|---|---|---|---|
A simulation st ... flexible molecules ....pdf | 1,386Mb | Accés restringit |