DSpace DSpace UPC
 Català   Castellano   English  

E-prints UPC >
Altres >
Enviament des de DRAC >

Empreu aquest identificador per citar o enllaçar aquest ítem: http://hdl.handle.net/2117/8475

Ítem no disponible en accés obert per política de l'editorial

Arxiu Descripció MidaFormat
v019a25.pdf3,11 MBAdobe PDF Accés restringit

Citació: Coelho, N. [et al.]. Different assembly of type IV collagen on hydrophilic and hydrophobic substrata alters endothelial cells interaction. "European cells and materials", Juny 2010, vol. 19, p. 262-272.
Títol: Different assembly of type IV collagen on hydrophilic and hydrophobic substrata alters endothelial cells interaction
Autor: Coelho, N. Miranda; Gonzalez Garcia, C.; Planell Estany, Josep Anton Veure Producció científica UPC; Salmeron Sánchez, M; Altankov, George Petrov Veure Producció científica UPC
Data: jun-2010
Tipus de document: Article
Resum: Considering the structural role of type IV collagen (Col IV) in the assembly of the basement membrane (BM) and the perspective of mimicking its organization for vascular tissue engineering purposes, we studied the adsorption pattern of this protein on model hydrophilic (clean glass) and hydrophobic trichloro(octadecyl)silane (ODS) surfaces known to strongly affect the behavior of other matrix proteins. The amount of fluorescently labeled Col IV was quantified showing saturation of the surface for concentration of the adsorbing solution of about 50μg/ml, but with approximately twice more adsorbed protein on ODS. AFM studies revealed a fine – nearly single molecular size – network arrangement of Col IV on hydrophilic glass, which turns into a prominent and growing polygonal network consisting of molecular aggregates on hydrophobic ODS. The protein layer forms within minutes in a concentration-dependent manner. We further found that human umbilical vein endothelial cells (HUVEC) attach less efficiently to the aggregated Col IV (on ODS), as judged by the significantly altered cell spreading, focal adhesions formation and the development of actin cytoskeleton. Conversely, the immunofluorescence studies for integrins revealed that the fine Col IV network formed on hydrophilic substrata is better recognized by the cells via both α1 and α2 heterodimers which support cellular interaction, apart from these on hydrophobic ODS where almost no clustering of integrins was observed.
ISSN: 1473-2262
URI: http://hdl.handle.net/2117/8475
Versió de l'editor: http://www.ecmjournal.org/journal/papers/vol019/pdf/v019a25.pdf
Apareix a les col·leccions:BIBITE - Biomaterials, Biomecànica i Enginyeria de Teixits. Articles de revista
Departament de Ciència dels Materials i Enginyeria Metal·lúrgica. Articles de revista
Altres. Enviament des de DRAC
Comparteix:


Stats Mostra les estadístiques d'aquest ítem

SFX Query

Tots els drets reservats. Aquesta obra està protegida pels drets de propietat intel·lectual i industrial corresponents. Sense perjudici de les exempcions legals existents, queda prohibida la seva reproducció, distribució, comunicació pública o transformació sense l'autorització del titular dels drets.

Per a qualsevol ús que se'n vulgui fer no previst a la llei, dirigiu-vos a: sepi.bupc@upc.edu

 

Valid XHTML 1.0! Programari DSpace Copyright © 2002-2004 MIT and Hewlett-Packard Comentaris
Universitat Politècnica de Catalunya. Servei de Biblioteques, Publicacions i Arxius