DSpace DSpace UPC
 Català   Castellano   English  

E-prints UPC >
Altres >
Enviament des de DRAC >

Empreu aquest identificador per citar o enllaçar aquest ítem: http://hdl.handle.net/2117/6675

Ítem no disponible en accés obert per política de l'editorial

Arxiu Descripció MidaFormat
hm.pdf706,9 kBAdobe PDF Accés restringit

Citació: Pramparo, L. [et al.]. Immobilisation of horseradish peroxidase on Eupergit®C for the enzymatic elimination of phenol. "Journal of hazardous materials", 15 Maig 2010, vol. 177, núm. 1-3, p. 990-1000.
Títol: Immobilisation of horseradish peroxidase on Eupergit®C for the enzymatic elimination of phenol
Autor: Pramparo, Laura; Stüber, Frank Erich Veure Producció científica UPC; Font Capafons, Josep; Fortuny Sanromá, Agustín Veure Producció científica UPC; Fabregat Llangotera, Azael Veure Producció científica UPC; Bengoa, Christophe José
Data: 15-mai-2010
Tipus de document: Article
Resum: In this study, three different approaches for the covalent immobilisation of the horseradish peroxidase (HRP) onto epoxy-activated acrylic polymers (Eupergit®C) were explored for the first time, direct HRP binding to the polymers via their oxirane groups, HRP binding to the polymers via a spacer made from adipic dihydrazide, and HRP binding to hydrazido polymer surfaces through the enzyme carbohydrate moiety previously modified by periodate oxidation. The periodate-mediated covalent immobilisation of the HRP on hydrazido Eupergit®C was found to be the most effective method for the preparation of biocatalysts. In this case, amaximumvalue of the immobilised enzyme activity of 127 U/gsupport was found using an enzyme loading on the support of 35.2 mg/gsupport. The free and the immobilised HRP were used to study the elimination of phenol in two batch reactors. As expected, the activity of the immobilised enzyme was lower than the activity of the free enzyme. Around 85% of enzyme activity is lost during the immobilisation. However, the reaction using immobilised enzyme showed that it was possible to reach high degrees of phenol removal (around 50%) using about one hundredth of the enzyme used in the soluble form.
ISSN: 0304-3894
URI: http://hdl.handle.net/2117/6675
DOI: 10.1016/j.jhazmat.2010.01.017
Apareix a les col·leccions:Departament d'Enginyeria Química. Articles de revista
Altres. Enviament des de DRAC
Comparteix:


Stats Mostra les estadístiques d'aquest ítem

SFX Query

Tots els drets reservats. Aquesta obra està protegida pels drets de propietat intel·lectual i industrial corresponents. Sense perjudici de les exempcions legals existents, queda prohibida la seva reproducció, distribució, comunicació pública o transformació sense l'autorització del titular dels drets.

Per a qualsevol ús que se'n vulgui fer no previst a la llei, dirigiu-vos a: sepi.bupc@upc.edu

 

Valid XHTML 1.0! Programari DSpace Copyright © 2002-2004 MIT and Hewlett-Packard Comentaris
Universitat Politècnica de Catalunya. Servei de Biblioteques, Publicacions i Arxius