Cyclic azapeptide integrin ligand synthesis and biological activity
Visualitza/Obre
jo300311q.pdf (1,086Mb) (Accés restringit)
Sol·licita una còpia a l'autor
Què és aquest botó?
Aquest botó permet demanar una còpia d'un document restringit a l'autor. Es mostra quan:
- Disposem del correu electrònic de l'autor
- El document té una mida inferior a 20 Mb
- Es tracta d'un document d'accés restringit per decisió de l'autor o d'un document d'accés restringit per política de l'editorial
Cita com:
hdl:2117/22781
Tipus de documentArticle
Data publicació2012
Condicions d'accésAccés restringit per política de l'editorial
Llevat que s'hi indiqui el contrari, els
continguts d'aquesta obra estan subjectes a la llicència de Creative Commons
:
Reconeixement-NoComercial-SenseObraDerivada 3.0 Espanya
Abstract
Aza-peptides are obtained by replacement of the α-C-atom of one or more amino acids by a nitrogen atom in a peptide sequence. Introduction of aza-residues into peptide sequences may result in unique structural and pharmacological properties, such that aza-scanning may be used to probe structure–activity relationships. In this study, a general approach for the synthesis of cyclic aza-peptides was developed by modification of strategies for linear aza-peptide synthesis and applied in the preparation of cyclic aza-pentapeptides containing the RGD (Arg-Gly-Asp) sequence. Aza-amino acid scanning was performed on the cyclic RGD-peptide Cilengitide, cyclo[R-G-D-f-N(Me)V] 1, and its parent peptide cyclo(R-G-D-f-V) 2, potent antagonists of the αvβ3, αvβ5, and α5β1 integrin receptors, which play important roles in human tumor metastasis and tumor-induced angiogenesis. Although incorporation of the aza-residues resulted generally in a loss of binding affinity, cyclic aza-peptides containing aza-glycine retained nanomolar activity toward the αvβ3 receptor.
CitacióSpiegel, J. [et al.]. Cyclic azapeptide integrin ligand synthesis and biological activity. "Journal of organic chemistry", 2012, vol. 77, núm. 12, p. 5271-5278.
ISSN0022-3263
Versió de l'editorhttp://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/jo300311q
Fitxers | Descripció | Mida | Format | Visualitza |
---|---|---|---|---|
jo300311q.pdf | 1,086Mb | Accés restringit |