DSpace DSpace UPC
 Català   Castellano   English  

E-prints UPC >
Altres >
Enviament des de DRAC >

Empreu aquest identificador per citar o enllaçar aquest ítem: http://hdl.handle.net/2117/13310

Ítem no disponible en accés obert per política de l'editorial

Arxiu Descripció MidaFormat
jp2031187.pdf946.74 kBAdobe PDF Accés restringit

Citació: Zanuy, D.; Hamley, .; Alemán, C. Modeling the tetraphenylalanine-PEG hybrid amphiphile: from DFT calculations on the peptide to molecular dynamics simulations on the conjugate. "Journal of physical chemistry B", 21 Juliol 2011, vol. 115, núm. 28, p. 8937-8946.
Títol: Modeling the tetraphenylalanine-PEG hybrid amphiphile: from DFT calculations on the peptide to molecular dynamics simulations on the conjugate
Autor: Zanuy Gomara, David Veure Producció científica UPC; Hamley, I. W.; Alemán Llansó, Carlos Veure Producció científica UPC
Data: 21-jul-2011
Tipus de document: Article
Resum: The conformational properties of the hybrid amphiphile formed by the conjugation of a hydrophobic peptide with four phenylalanine (Phe)residues and hydrophilic poly(ethylene glycol), have been investigated using quantum mechanical calculations and atomistic molecular dynamics simulations. The intrinsic conformational preferences of the peptide were examined using the building-up search procedure combined with B3LYP/6- 1G(d) geometry optimizations, which led to the identification of 78, 78, and 92 minimum energy structures for the peptides containing one, two, and four Phe residues. These peptides tend to adopt regular organizations involving turn-like motifs that define ribbon or helicallike arrangements. Furthermore, calculations indicate that backbone ··· side chain interactions involving the N-H of the amide groups and the π clouds of the aromatic rings play a crucial role in Phe-containing peptides. On the other hand,MD simulations on the complete amphiphile in aqueous solution showed that the polymer fragment rapidly unfolds maximizing the contacts with the polar solvent, even though the hydrophobic peptide reduce the number of waters of hydration with respect to an individual polymer chain of equivalent molecular weight. In spite of the small effect of the peptide in the hydrodynamic properties of the polymer, we conclude that the two counterparts of the amphiphile tend to organize as independent modules.
ISSN: 1520-6106
URI: http://hdl.handle.net/2117/13310
DOI: 10.1021/jp2031187
Apareix a les col·leccions:Altres. Enviament des de DRAC
IMEM - Innovació, Modelització i Enginyeria en (BIO) Materials. Articles de revista
Departament d'Enginyeria Química. Articles de revista
Comparteix:


Stats Mostra les estadístiques d'aquest ítem

SFX Query

Tots els drets reservats. Aquesta obra està protegida pels drets de propietat intel·lectual i industrial corresponents. Sense perjudici de les exempcions legals existents, queda prohibida la seva reproducció, distribució, comunicació pública o transformació sense l'autorització del titular dels drets.

Per a qualsevol ús que se'n vulgui fer no previst a la llei, dirigiu-vos a: sepi.bupc@upc.edu

 

Valid XHTML 1.0! Programari DSpace Copyright © 2002-2004 MIT and Hewlett-Packard Comentaris
Universitat Politècnica de Catalunya. Servei de Biblioteques, Publicacions i Arxius