DSpace DSpace UPC
 Català   Castellano   English  

E-prints UPC >
Altres >
Enviament des de DRAC >

Empreu aquest identificador per citar o enllaçar aquest ítem: http://hdl.handle.net/2117/13237

Ítem no disponible en accés obert per política de l'editorial

Arxiu Descripció MidaFormat
Hydrophobic amino acids.pdf768,62 kBAdobe PDF Accés restringit

Citació: Bosch [et al.]. Hydrophobic amino acids at the cytoplasmic ends of helices 3 and 6 of rhodopsin conjointly modulate transducin activation. "Archives of biochemistry and biophysics", 15 Febrer 2011, vol. 506, núm. 2, p. 142-149.
Títol: Hydrophobic amino acids at the cytoplasmic ends of helices 3 and 6 of rhodopsin conjointly modulate transducin activation
Autor: Bosch Presegué, Laia Veure Producció científica UPC; Iarriccio Silva, Laura Veure Producció científica UPC; Aguila Cerda, Mónica; Toledo, Darwin; Ramon Portés, Eva Veure Producció científica UPC; Cordomí Montoya, Arnau Veure Producció científica UPC; Garriga Solé, Pere Veure Producció científica UPC
Data: 15-feb-2011
Tipus de document: Article
Resum: Rhodopsin is the visual photoreceptor responsible for dim light vision. This receptor is located in the rod cell of the retina and is a prototypical member of the G-protein-coupled receptor superfamily. The structural details underlying the molecular recognition event in transducin activation by photoactivated rhodopsin are of key interest to unravel the molecular mechanism of signal transduction in the retina. We constructed and expressed rhodopsin mutants in the second and third cytoplasmic domains of rhodopsin –where the natural amino acids were substituted by the human M3 acetylcholine muscarinic receptor homologous residues– in order to determine their potential involvement in G-protein recognition. These mutants showed normal chromophore formation and a similar photobleaching behavior than WT rhodopsin, but decreased thermal stability in the dark state. The single mutant V1383.53 and the multiple mutant containing V2275.62 and a combination of mutations at the cytoplasmic end of transmembrane helix 6 caused a reduction in transducin activation upon rhodopsin photoactivation. Furthermore, combination of mutants at the second and third cytoplasmic domains revealed a cooperative role, and partially restored transducin activation. The results indicate that hydrophobic interactions by V1383.53, V2275.62, V2506.33, V2546.37 and I2556.38 are critical for receptor activation and/or efficient rhodopsin–transducin interaction.
ISSN: 0003-9861
URI: http://hdl.handle.net/2117/13237
DOI: 10.1016/j.abb.2010.11.019
Apareix a les col·leccions:Altres. Enviament des de DRAC
GBMI - Grup de Biotecnologia Molecular i Industrial. Articles de revista
Departament d'Enginyeria Química. Articles de revista
Comparteix:


Stats Mostra les estadístiques d'aquest ítem

SFX Query

Tots els drets reservats. Aquesta obra està protegida pels drets de propietat intel·lectual i industrial corresponents. Sense perjudici de les exempcions legals existents, queda prohibida la seva reproducció, distribució, comunicació pública o transformació sense l'autorització del titular dels drets.

Per a qualsevol ús que se'n vulgui fer no previst a la llei, dirigiu-vos a: sepi.bupc@upc.edu

 

Valid XHTML 1.0! Programari DSpace Copyright © 2002-2004 MIT and Hewlett-Packard Comentaris
Universitat Politècnica de Catalunya. Servei de Biblioteques, Publicacions i Arxius