DSpace DSpace UPC
 Català   Castellano   English  

E-prints UPC >
Altres >
Enviament des de DRAC >

Empreu aquest identificador per citar o enllaçar aquest ítem: http://hdl.handle.net/2117/13140

Ítem no disponible en accés obert per política de l'editorial

Arxiu Descripció MidaFormat
bi101662j.pdf3.29 MBAdobe PDF Accés restringit

Citació: Haspel [et al.]. Binding of a C-end rule peptide to the neuropilin-1 receptor: a molecular modeling approach. "Biochemistry", 15 Març 2011, vol. 50, núm. 10, p. 1755-1762.
Títol: Binding of a C-end rule peptide to the neuropilin-1 receptor: a molecular modeling approach
Autor: Haspel, Nurit; Zanuy Gomara, David Veure Producció científica UPC; Nussinov, Ruth; Teesalu, Tambet; Ruoslahti, Erkki; Alemán Llansó, Carlos Veure Producció científica UPC
Data: 15-mar-2011
Tipus de document: Article
Resum: Neuropilin-1 (NRP-1) is a receptor that plays an essential role in angiogenesis, vascular permeability, and nervous system development. Previous studies have shown that peptides with an N-terminal Arg, especially peptides with the four-residue consensus sequence R/K/XXR/K, bind to NRP-1 cell surfaces. Peptides containing such consensus sequences promote binding and internalization into cells, while blocking the C-terminal Arg (or Lys) prevents the internalization. In this study, we use molecular dynamics simulations to model the structural properties of the NRP-1 complex with a prototypic CendR peptide, RPAR. Our simulations show that RPAR binds NRP-1 through specific interactions of the RPAR C-terminus: three hydrogen bonds and a salt bridge anchor the ligand in the receptor pocket. The modeling results were used as the starting point for a systematic computational study of new RPAR analogues based on chemical modifications of their natural amino acids. Comparison of the structural properties of the new peptide-receptor complexes with the original organization suggests that some of the analogues can increase the binding affinity while reducing the natural sensitivity of RXXR to endogenous proteases.
ISSN: 0006-2960
URI: http://hdl.handle.net/2117/13140
DOI: 10.1021/bi101662j
Versió de l'editor: www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21247217
Apareix a les col·leccions:Altres. Enviament des de DRAC
IMEM - Innovació, Modelització i Enginyeria en (BIO) Materials. Articles de revista
Departament d'Enginyeria Química. Articles de revista
Comparteix:


Stats Mostra les estadístiques d'aquest ítem

SFX Query

Tots els drets reservats. Aquesta obra està protegida pels drets de propietat intel·lectual i industrial corresponents. Sense perjudici de les exempcions legals existents, queda prohibida la seva reproducció, distribució, comunicació pública o transformació sense l'autorització del titular dels drets.

Per a qualsevol ús que se'n vulgui fer no previst a la llei, dirigiu-vos a: sepi.bupc@upc.edu

 

Valid XHTML 1.0! Programari DSpace Copyright © 2002-2004 MIT and Hewlett-Packard Comentaris
Universitat Politècnica de Catalunya. Servei de Biblioteques, Publicacions i Arxius