DSpace DSpace UPC
 Català   Castellano   English  

E-prints UPC >
Altres >
Enviament des de DRAC >

Empreu aquest identificador per citar o enllaçar aquest ítem: http://hdl.handle.net/2117/12060

Ítem no disponible en accés obert per política de l'editorial

Arxiu Descripció MidaFormat
key.pdf1.12 MBAdobe PDF Accés restringit

Citació: Revilla-López, G. [et al.]. Key building block of photoresponsive biomimetic systems. "Journal of physical chemistry B", 10 Febrer 2011, vol. 115, núm. 5, p. 1232-1242.
Títol: Key building block of photoresponsive biomimetic systems
Autor: Revilla López, Guillermo Veure Producció científica UPC; Laurent,, Adele D.; Perpete, Eric A.; Jacquemin, Denis; Torras Costa, Juan Veure Producció científica UPC; Assfeld, Xavier; Alemán Llansó, Carlos Veure Producció científica UPC
Data: 10-feb-2011
Tipus de document: Article
Resum: The conformational, electrical, and optical intrinsic properties of L-phenylazophenylalanine (L-PAP), a nonproteinogenic photoresponsive amino acid used to modulate the binding affinity and activity of peptides and proteins, have been systematically investigated using quantum mechanical calculations, with special emphasis being put on the trans-to-cis isomerization of the azobenzene side group. Analyses of the conformational maps and the minimum-energy conformations, which were obtained using density functional theory calculations at the B3LYP/6-311þþG(d, p) level, indicate that the semiextended β is the most favored conformation for both the trans and cis isomers in the gas phase. However, water tends to stabilize the helical backbone arrangement, but only for the cis isomer since this is a sterically forbidden conformation for the trans one. On the other hand, time-dependent density functional theory calculations at the BMK/6-311þG(d,p) level indicate that the peptide backbone does not induce significant changes in the optical properties of the chromophore. This feature was evidenced by both the small dependence of the πfπ* and nfπ* transition wavelengths with the backbone dihedral anglesjandψand the resemblance between the transition wavelengths determined for L-PAP and free azobenzene. In contrast, the dipole moment has been identified as a key property for this photoresponsive amino acid because of its large dependence on both the peptide backbone and the isomerization state.
ISSN: 1520-6106
URI: http://hdl.handle.net/2117/12060
DOI: 10.1021/jp108341a
Versió de l'editor: http://pubs.acs.org/doi/pdfplus/10.1021/jp108341a
Apareix a les col·leccions:Altres. Enviament des de DRAC
IMEM - Innovació, Modelització i Enginyeria en (BIO) Materials. Articles de revista
Departament d'Enginyeria Química. Articles de revista
Comparteix:


Stats Mostra les estadístiques d'aquest ítem

SFX Query

Aquest ítem (excepte textos i imatges no creats per l'autor) està subjecte a una llicència de Creative Commons Llicència Creative Commons
Creative Commons

 

Valid XHTML 1.0! Programari DSpace Copyright © 2002-2004 MIT and Hewlett-Packard Comentaris
Universitat Politècnica de Catalunya. Servei de Biblioteques, Publicacions i Arxius